Aminozuren zijn de bouwstenen voor de eiwitten, enzymen, hormonen en neurotransmitters die door uw lichaam worden aangemaakt. Alle aminozuren delen een algemene structuur die bestaat uit vier groepen moleculen: een centrale alfakoolstof met een waterstofatoom, een aminegroep, een carboxylgroep en een zijketen. Je lichaam heeft 20 verschillende soorten aminozuren die identiek zijn, met uitzondering van hun zijketens, die verschillen in hun affiniteit voor water, lading en moleculaire samenstelling.
Algemene aminozuurstructuur
Aminozuren bevatten een waterstofatoom; een positief geladen aminegroep, die één stikstof en drie waterstofatomen bevat; en een negatief geladen carboxylgroep, die één koolstof en twee zuurstofatomen bevat. Deze moleculen, samen met de variabele zijketengroep, zijn gekoppeld aan de centrale alfakoolstof. De positieve lading van de aminegroep wordt aangetrokken door de negatief geladen carboxylgroep van andere aminozuren. De koppeling van verschillende van deze aminozuren vormt de ruggengraat van een aminozuurketen. Deze keten vouwt en interageert met de zijketens van andere aminozuurhoofdketens om een driedimensionaal eiwit te vormen.
Hydrofobe aminozuren
Een zijketen die een lange reeks koolstoffen en waterstoffen bevat, stoot water af en vormt verbindingen met andere waterafstotende of hydrofobe zijketens. Deze cluster van hydrofobe aminozuren creëert een stabiele, fysiek duurzame eiwitstructuur die niet in water oplost. Collageen, een structureel eiwit in weefsels waaronder je huid, pezen en ligamenten, heeft een relatief grote hoeveelheid hydrofobe aminozuren. Omgekeerd hebben eiwitten die in contact komen met water, zoals het hemoglobine in uw bloed, een relatief hoog aandeel aan hydrofiele of wateraantrekkende aminozuren.
Aminozuur lading
De zijketens van sommige aminozuren hebben een positieve of negatieve lading, wat helpt bij het vormen van een sterke interactie met moleculen die tegengesteld geladen zijn. Een bindingsplaats voor ATP, een negatief geladen molecuul, kan bijvoorbeeld veel positief geladen aminozuren bevatten om een sterke binding aan het eiwit te vergemakkelijken. De elektrische lading van deze aminozuren maakt ze ook wateroplosbaar, wat essentieel kan zijn voor een goede werking. Personen met sikkelcelanemie hebben bijvoorbeeld een mutatie waarbij een van hun hemoglobine-eiwitketens een ongeladen aminozuur heeft in plaats van een negatief geladen aminozuur. Dit verstoort de vorm van het eiwit en de rode bloedcel kan zich niet binden en zuurstof transporteren.
Aminozuren met zwavel
Cysteïne en methionine zijn de twee aminozuren die zwavel in hun zijketens hebben. Het zwavelmolecuul van een cysteïne kan binden aan het zwavelmolecuul van een ander cysteïne, waardoor een sterke binding ontstaat die hydrofoob is en helpt de structurele integriteit van het eiwit te behouden. Keratine, het belangrijkste structurele eiwit in je haar en vingernagels, bevat veel cysteïne-aminozuren. Hoewel het zwavemolecuul in methionine niet in staat is om aan andere zwavelen te binden, helpt het de overdracht van moleculen in metabole processen te vergemakkelijken, inclusief eiwitafbraak en koolhydraatmetabolisme.
